微管（Microtubule）可在所有哺乳类动物细胞中存在，除了红细胞（红血球）外，所有微管均由约55kD的α及β微管蛋白（tubulin）组成。它们正常时以β二聚体形式存在，并以头尾相连的方式聚合，形成微管蛋白原纤维（protofilament），一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管，直径22~25nm.少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是细胞骨架的架构主干，并也是某些胞器的主体，例如中心粒（centriole）就是由9组3联微管组成的构造，而真核生物的纤毛（cilium）与鞭毛（flagellum）也是由以微管为9 2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共享5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9 0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒。组成的轴丝（axoneme）为主体。

从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%），称之谓微管相关蛋白（microtube associated proteins MAPs）。这些蛋白具有组织特异性，表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质，已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白，并追踪微管基因表现出部分基因家族，某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。

微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变（一种突然的，迅速的，一般不可逆转的分解）状态，这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）。与秋水仙素（colchicine）结合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白单体继续添加，进而破坏纺锤体的结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚（taxol），能促进微管的聚合，并使已形成的微管稳定，然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂，成为癌症治疗的新希望。

在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因，它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。

除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型，近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位于细胞内的微管组织中心（microtubule organizing center， MTOC），是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而delta与epsilon则被认为与中心体（centrosome）的结构与形成有关。其他尚有eta， zeta， theta等等多种变异，不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里，可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关，进一步详情仍待研究 .